Intrazellulärer Proteinabbau: Band 27

Intrazellulärer Proteinabbau: Band 27 (J. Rivett A.)

Originaltitel:

Intracellular Protein Degradation: Volume 27

Inhalt des Buches:

Dieser Band enthält eine Reihe von Übersichtsarbeiten, die einen Überblick über unser derzeitiges Wissen über die proteolytische Maschinerie und die Wege des Proteinabbaus in prokaryotischen und eukaryotischen Zellen geben. Der intrazelluläre Proteinabbau ist weit mehr als nur ein Mechanismus zur Beseitigung von falsch gefalteten oder beschädigten Proteinen. Da viele kurzlebige Proteine wichtige regulatorische Funktionen haben, leistet die Proteolyse einen wichtigen Beitrag zu vielen zellulären Prozessen, einschließlich der Regulierung des Zellzyklus und der Transkriptionskontrolle. Darüber hinaus kann eine begrenzte proteolytische Spaltung einen schnellen und effizienten Mechanismus zur Aktivierung oder Inaktivierung von Enzymen in eukaryontischen Zellen darstellen. Im ersten Kapitel gibt Maurizi eine Einführung in den intrazellulären Proteinabbau, beschreibt die Struktur und Funktionen bakterieller ATP-abhängiger Proteasen und untersucht die Beziehung zwischen Chaperonfunktionen und Proteinabbau. Viele der Prinzipien gelten auch für eukaryotische Zellen, obwohl die beteiligten Proteasen oft nicht dieselben sind. Interessanterweise wurden Homologe einer der bakteriellen Proteasen, der Ionenprotease, in Mitochondrien von Hefe und Säugetieren gefunden, und Homologe der Proteasomen, die in allen eukaryontischen Zellen vorkommen (siehe unten), wurden in einigen Eubakterien entdeckt.

Studien zur Proteolyse in Hefe haben wesentlich zur Aufklärung sowohl der lysosomalen (vakuolären) als auch der nichtlysosomalen proteolytischen Wege in eukaryotischen Zellen beigetragen. Thumm und Wolf (Kapitel 2) beschreiben Studien, die die Funktionen der Proteasomen bei der nichtlysosomalen Proteolyse und den Beitrag der lysosomalen Proteasen zum intrazellulären Proteinabbau aufgeklärt haben. Proteine können durch eine Vielzahl unterschiedlicher Mechanismen für den Abbau ausgewählt werden. Das Ubiquitin-System ist ein komplexer und stark regulierter Mechanismus, durch den eukaryotische Proteine für den Abbau durch Proteosomen ausgewählt werden. In Kapitel 3 gibt Wilkinson einen Überblick über die Komponenten und Funktionen des Ubiquitinsystems und geht auf einige der bekannten Substrate für diesen Weg ein, darunter Zellzyklus- und Transkriptionsregulatoren. Die Struktur und die Funktionen der Proteosomen und ihrer regulatorischen Komponenten werden in den beiden folgenden Kapiteln von Tanaka und Tanahashi sowie von Dubiel und Rechsteiner beschrieben. Proteasomen waren das erste bekannte Beispiel für Threonin-Proteasen. Es handelt sich um Komplexe mit mehreren Untereinheiten, die nicht nur für den Umsatz der meisten kurzlebigen nukleären und zytoplasmatischen Proteine verantwortlich sind, sondern auch an der Antigenverarbeitung für die Präsentation durch den MHC-Klasse-I-Weg beteiligt sind. Jüngste Studien, die von McCracken und Kollegen (Kapitel 6) besprochen wurden, lassen den spannenden Schluss zu, dass einige ER-assoziierte Proteine von zytosolischen Proteasomen abgebaut werden.

Lysosomen sind für den Abbau von langlebigen Proteinen und für den unter Hungerbedingungen beobachteten verstärkten Proteinabbau verantwortlich. In Kapitel 7 geben Knecht und Kollegen einen Überblick über die lysosomalen Proteasen und beschreiben Studien über die Rolle der Lysosomen und die Mechanismen der Proteinaufnahme in Lysosomen. Methoden zur Messung des relativen Beitrags verschiedener proteolytischer Systeme (z. B. Ubiquitin-Proteasom-Weg, kalziumabhängige Proteasen, Lysosomen) zum Muskelproteinabbau und die Schlussfolgerungen aus solchen Studien werden von Attai und Taillinder im folgenden Kapitel besprochen. Schließlich spielen Proteasen eine wichtige Rolle bei der Signalisierung der Apoptose, indem sie die begrenzte Spaltung von Enzymen katalysieren. Mason und Beyette befassen sich mit der Rolle der Hauptakteure, der Caspasen, die sowohl durch die limitierte Proteolyse aktiviert werden als auch diese katalysieren, und betrachten auch die Beteiligung anderer protoelytischer Enzyme an diesem zum Zelltod führenden Weg.

Weitere Daten des Buches:

ISBN:9780762303878
Autor:
Verlag:
Sprache:Englisch
Einband:Hardcover
Erscheinungsjahr:1998
Seitenzahl:312

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Letzte Änderung: 2024.11.13 22:11 (GMT)