Bewertung:

Professor Arieh Ben-Naims Buch „Mythen und Wahrheiten in den Theorien der Proteinfaltung“ stellt etablierte Vorstellungen über die Proteinfaltung in Frage und hinterfragt insbesondere die Bedeutung von hydrophoben Effekten und Wasserstoffbrückenbindungen. Der Autor argumentiert, dass viele allgemein akzeptierte Wahrheiten in diesem Bereich einer Neubewertung bedürfen, und präsentiert eine überzeugende Erzählung, die durch thermodynamische Analysen unterstützt wird.
Vorteile:⬤ Fesselnder Schreibstil
⬤ stellt etablierte Mythen effektiv in Frage
⬤ bietet eine umfassende Diskussion über die Proteinfaltung
⬤ unterstützt durch solide thermodynamische Gleichungen
⬤ enthält hilfreiche Anhänge für mathematische Ableitungen
⬤ offenbart wichtige Erkenntnisse über die Rolle von Wasserstoffbrücken und hydrophilen Wechselwirkungen.
⬤ Das Buch wirkt manchmal unzusammenhängend
⬤ einige Kapitel sind schwer zu lesen
⬤ die Illustrationen könnten verbessert werden
⬤ es fehlen Hintergrundinformationen, die das Verständnis verbessern würden.
(basierend auf 5 Leserbewertungen)
Myths and Verities in Protein Folding Theories
Dieses Buch erzählt die Geschichte eines ganzen Forschungsgebiets, das in viele verschiedene Richtungen katastrophal schief lief, als die falschen Werkzeuge eingesetzt und die falschen Ziele zur Lösung eines Problems angepeilt wurden. Alles begann mit der Fehlinterpretation von Schellmans Experimenten, die Mitte der 1950er Jahre durchgeführt wurden und später durch das so genannte "Wasserstoffbrückeninventar-Argument" zusammengefasst wurden.
Infolgedessen wurden Wasserstoffbrückenbindungen bei der Proteinfaltung ignoriert. Damit einhergehend wurde ein ganzes Repertoire anderer möglicher hydrophiler Effekte gar nicht erst in Betracht gezogen.
Vor diesem Hintergrund wurden die hydrophoben Effekte, wie von Kauzmann vorgeschlagen, zu den wichtigsten Effekten bei der Proteinfaltung. Aufgrund der Fehlinterpretation der Anfinsen-Hypothese und des Missverständnisses des Zweiten Gesetzes wurde außerdem vergeblich versucht, die Struktur der Proteine im globalen Minimum der Energie- oder Gibbs-Energielandschaft zu suchen.